Parts · Full · Next ▶

top

Die Urease ist das Enzym, das Harnstoff in Ammoniak und Kohlenstoffdioxid bzw. in Ammonium- und Carbonationen spaltet; da die Reaktion in wässriger Lösung stattfindet, entstehen zum Teil auch Hydrogencarbonat­ionen:

H

2

N

−

−

CO

−

−

NH

2

+

H

2

O

⟶

⟶

2

NH

3

+

CO

2

{\displaystyle {\ce {H2N-CO-NH2 + H2O -> 2NH3 + CO2}}}

oder

H

2

N

−

−

CO

−

−

NH

2

+

2

H

2

O

⟶

⟶

2

NH

4

+

+

CO

3

2

−

−

{\displaystyle {\ce {H2N-CO-NH2 + 2H2O -> 2NH4+ + CO3^{2}-}}}

Die Urease zählt zur Gruppe der Amidasen und kommt häufig in Pflanzensamen, Bakterien, Krebsen und Meeresmuscheln vor. Pflanzenurease wirkt unabhängig von der harnstoffspaltenden Funktion als Insektizid und erzeugt in Säugetierblut eine Thrombozytenaggregation.cite-ref-2[2]

Insbesondere die Urease in Bodenbakterien spielt eine wichtige Rolle im Stickstoffkreislauf, denn ohne sie wäre eine Stickstoffdüngung durch den in Abwesenheit von Enzymen zersetzungsbeständigen Harnstoff, eines Bestandteils der Jauche, nicht möglich. Auf der anderen Seite sind Urease-positive Bakterien in den Exkrementen die Ursache für unerwünschte Ammoniak-Emissionen in der landwirtschaftlichen Tierhaltung (in Deutschland im Jahr 2005 geschätzte 490.000 von 590.000 Tonnen Gesamt-Ammoniakemission).cite-ref-3[3]cite-ref-4[4]

Durch die Katalyseaktivität des Enzyms wird die Reaktionsgeschwindigkeit sehr stark um den Faktor 1014 erhöht. Die Urease aus Bohnen (und wohl auch der Bakterien) ist ein Metalloenzym und enthält Nickel.

Die Urease aus Jackbohnen war das erste Enzym, das 1926 durch James Batcheller Sumner gereinigt und kristallisiert werden konnte.cite-ref-5[5] Dafür gab es 1946 den Nobelpreis in Chemie.cite-ref-6[6]

Parts · Full · Next ▶